Enzim

TRƯỜNG ĐẠI HỌC SÀI GÒN
LỚP: DSI 1081
NHÓM: 6
Thanh Tuyền
Thành Huy
Thúy Nga
Bích Trang
Bảo Thư
Chương IV: Enzym
IV- Zimogen và sự hoạt hóa zimogen
V- Các yếu tố ảnh hưởng đến vận tốc phản ứng enzym
Nồng độ enzim
Nồng độ cơ chất
Ảnh hưởng của các chất kìm hãm
Các chất kích hoạt
Nhiệt độ
pH



Phần lớn các enzyme được tổng hợp trong cơ thể thành những phân tử enzyme có hoạt tính, nhưng cũng có những enzyme được tổng hợp nên qua một dạng trung gian không có hoat tính xúc tác gọi là zymogen, hay proenzim. Đó là những tiền chất để tạo thành enzyme. Những chất này phải trải qua một quá trình biến đổi, sắp xếp lại cấu trúc phân tử mới trở thành enzyme hoạt động được. Quá trình đó bao gồm:
Một số đặc điểm chung quá trình hoạt hóa zimogen
_ Là quá trình thủy phân giới hạn protein (limited proteolysis), cắt đứt một hay một số liên kết peptit ở gần đầu N của phân tử zimogen. Đoạn peptit được tạo thành có thể bị loại ra hoặc vẫn gắn với phần còn lại của phàn tử nhờ các cầu đisunfua.
_ Khi liên kết peptit bị cắt đứt thường làm thay đổi cấu hình không gian của phân tử theo hướng có lợi cho hoạt động xúc tác, tạo thành phân tử enzym.
_ Hiệu xuất hoạt hóa zimogen phụ thuộc vào điều kiện hoạt hóa, nồng độ zimogen, bản chất và nồng độ của enzym xúc tác cho quá trình hoạt hóa, nhiệt độ pH và một số yếu tố khác

Sơ đồ minh họa quá trình hoạt hóa tripsinogen: S ở trong vòng có sọc là gốc xerin trong trung tâm hoạt động. Mũi tên chỉ liên kết peptit bị cắt đứt trong quá trình hoạt hóa, liên kết giữa Lys-6 và Ile-7, đoạn hexapeptit ở đầu N bị loại khỏi phân tử.
Một số ví dụ về zimogen và enzym xúc tác cho quá trình hoạt hóa zimogen
Hiện tượng tổng hợp ra các zymogen có ý nghĩa sinh học quan trọng, các protease trong ống tiêu hóa được tổng hợp qua dạng trung gian không hoạt động là một cơ chế tự bảo vệ của cơ thể, các tuyến tổng hợp các loại enzyme này đã tránh được sự bị tiêu hủy do chính những enzym mà chúng tổng hợp nên.

3.ẢNH HƯỞNG CỦA CÁC CHẤT KÌM HÃM
Hoạt độ của enzyme có thể bị thay đổi dưới tác dụng của một số chất có bản chất hóa học khác nhau. Các chất làm giảm hoạt độ enzyme gọi là các chất kìm hãm hoặc các chất ức chế( inhibitor),thường kí hiệu là I. Các chất này có thể là những ion, các phân tử vô cơ, hữu cơ kể cả các protein. Các chất ức chế tham gia trong điều hòa, kiểm tra các quá trình trao đổi chất trong hệ thống sống.
Các chất gây biến tính protein là những chất kìm hãm không đặc hiệu enzim. Nhiều chất khác không làm biến tính protein enzim nhưng vẫn làm giảm hoạt độ xúc tác của nó theo cơ chế khác.
Các chất này có thể kìm hãm thuận nghịch hoặc không thuận nghịch enzym. Nếu là kìm hãm thuận nghịch, phản ứng kết hợp giữa enzym và chất kìm hãm(I) nhanh chóng đạt đến cân bằng:

E+I EI (1)

Trong trường hợp kìm hãm không thuận nghịch, k-i rất bé, có thể xem như =0, I kết hợp E bằng liên kết đồng hóa trị hoặc kết hợp rất chặt đến mức khó lòng tách khỏi E, sự phân ly phức EI là rất chậm.
a)Các chất kìm hãm cạnh tranh: là những chất kìm hãm thuận nghịch enzim, có cấu trúc tương tự với cấu trúc của cơ chất, do đó có khả năng kết hợp vào TTHĐ của E chiếm chỗ kết hợp của cơ chất. Sự kết hợp giữa I và S vào TTHĐ của enzym có tính chất loại trừ lẫn nhau. Như vậy, I cạnh tranh làm giảm tốc độ phản ứng xúc tác là do làm giảm số lượng phân tử enzim có khả năng kết hợp với cơ chất.
Hinh2

Trong trường hợp đơn giản nhất khi có chất kìm hãm cạnh tranh, có các phản ứng xảy ra như sau:
E+S ES E+P

E+I EI
Gọi Ki là hằng số phân ly của phức EI, theo pt pư(1) sẽ có:

Ki Càng lớn phức chất dễ phân ly, ái lực giữa E và I thấp và ngược lại.


Trên hình, tốc độ cực đại V không đổi, do đó cả 2 đường biểu diễn cùng cắt trục tung tại điểm ; tuy nhiên điểm cắt trên trục hoành lại khác nhau: khi không có chất kìm hãm cạnh tranh, điểm cắt trên
trục hoành là , và khi có

chất kìm hãm cạnh tranh, điểm cắt

trên trục hoành là
_Đặc điểm của kiểu kìm hãm cạnh tranh:
+Có thể bị loại trừ ở điều kiện nồng độ cơ chất đủ lớn.
+Chất kìm hãm cạnh tranh cũng kết hợp vào trung tâm hoạt động của enzym, nhưng khác với cơ chất ở chỗ bản thân chất kìm hãm không bị chuyển hóa dưới tác dụng của enzim.
b. Các chất kìm hãm không cạnh tranh : Chất kìm hãm này kết hợp với enzim ở chỗ khác với trung tâm hoạt động làm thay đổi cấu trúc không gian của phân tử enzim do đó theo hướng không có lợi cho hoạt độ xúc tác của nó , làm giảm tốc độ phản ứng xúc tác . Sau khi kết hợp với chất kìm hãm không cạnh tranh , enzim vẫn có thể kết hợp với cơ chất tạo thành phức EIS có thể viết phương trình phản ứng (1) khi có chất kìm hãm không cạnh tranh như sau :
E+S ES E+P
E+I EI
EI+S EIS
Gọi là hằng số phân li của phức EIS tạo thành EI và S , và giả sử ái lực của I với E cũng giống ái lực của Ivới ES sẽ có :
Phương trình Michaelis-Menten sẽ là :

Để dễ so sánh , ta kí hiệu Vp là tốc độ cực đại của phản ứng khi có I không cạnh tranh ,


Phương trình sẽ là : (*)

Dạng nghịch đảo của phương trình (*) sẽ là: (**)
Khi có chất kìm hãm không cạnh tranh vận tốc cực đại bị giảm

lần trong khi đó Km không thay đổi , vận tốc bị giảm tương ứng . Dươi` tác dụng của chất kìm hãm không cạnh tranh , mức độ kìm hãm không phụ thuộc vào tương quan nồng độ giữa S và I , nồng độ cơ chất lớn cũng không loại trừ được tác dụng kim hãm .
Đường biểu diễn của phương trình (**) như đã trình bày ở hình bên, cắt trục tung ở điểm

và cắt trục hoành vẫn ở điểm

Các chất kìm hãm , nhất là các chất kìm hãm có tính đặc hiệu cao có ý nghĩa lớn trong nghiên cứu khoa học cũng như trong thực tế . Ví dụ : đizopropilphptphoflupriđat (DIPFhoặc DFP ) , iođoaxetamit,p-cloromerurbenzoat …thường được dùng để phát hiện các nhóm chức trong trung tâm hoạt động của enzim . DIPF chỉ phản ứng với gốc Ser có vai trò xúc tác trong trung tâm hoạt động của enzim axeticolinesteeaz , tripsin , kimotripsin , tạo thành phức không hoạt động :
4 . Các chất kích hoạt ( activator )
-Chất này làm tăng hoạt tính xúc tác của enzim . các chất này có bản chất hóa học khác nhau , có thể là các anion , các ion kim loại hoặc các chất hữu cơ phức tạp hơn .
Vd : Tác dụng của anion clo , brom , iot đến hoạt độ của α-amilaz động vật ; tác dụng của 1 số ion kim loại như Mn++, Zn++… đối với các proteaz …
-Tác động kích hoạt chì giới hạn ở những nồng động xác định ,vượt qua giới hạn này có thể làm giảm hoạt độ của enzim
-Các chất trên thường kết hợp trực tiếp với phân tử enzim , làm thay đổi cấu trúc không gian theo hướng có lợi cho hoạt độ xúc tác của enzim
-Một số chất khác có thể tác dụng gián tiếp .
Vd : loại trừ các yếu tố kìm hãm khỏi môi trường phản ứng
5 . Nhiệt độ :
Tốc độ của phản ứng enzim chịu ảnh hưởng của nhiệt độ. Mỗi enzim có một nhiệt độ tối ưu (tại nhiệt độ này enzim có hoạt tính cao nhất). Ví dụ: đa số các enzim ở tế bào của cơ thể người hoạt động tối ưu ở khoảng nhiệt độ30-40 , nhưng enzim của vi khuẩn suối nước nóng lại hoạt động tốt nhất ở hoặc cao hơn. Khi chưa đạt đến nhiệt độ tối ưu của enzim thì sự gia tăng nhiệt độ sẽ làm tăng tốc độ phản ứng enzim. Tuy nhiên, khi đã qua nhiệt độ tối ưu của enzim thì sự gia tăng nhiệt độ sẽ làm giảm tốc độ phản ứng và có thể enzim bị mất hoàn toàn hoạt tính. Đại lượng đặc trưng cho ảnh hưởng của nhiệt độ là hệ số nhiệt Q10.
Hằng số càng lớn , phản ứng càng khó xảy ra ở nhiệt độ thường . Từ hệ số Q10, có thể tính được năng lượng hoạt hóa của phản ứng enzim , đánh giá quá trình xúc tác

Nhiệt độ ứng với hoạt độ lớn nhất của enzim gọi là nhiệt độ hoạt động thích hợp của enzim (topt) vào khoảng 40-50 . topt không ổn định mà thay đổi tùy cơ chất , pH môi trường , thời gian phản ứng .
Nhiệt độ mà enzim bị mất hoàn toàn hoạt tính xúc tác gọi là nhiệt độ tới hạn khoảng 70 , enzim bị biến tính , ít có khả năng được hồi phục lại hoạt độ . Ngược lại ,ở dưới O , hoạt tính tuy bị giảm nhưng ại có thể tăng khi đưa về nhiệt độ thường
6.pH môi trường : ảnh hưởng rỏ rệt đến phản ứng enzim vì nó ảnh hưởng đến mức độ ion hóa cơ chất , enzim vảanh hưởng dến độ bền của protein enzim . đa số enzim bền trong giới hạn pH giữa 5và 9 và độ bền có thể tăng khi có cơ chất , coenzim , ca2+…
pHthích hợp ( pHopt ) vào khoảng 7 , pHopt không cố định mà phụ thuộc vào nhiều yếu tố khác như cơ chất , tính chất dung dịch đệm , nhiệt độ .
Ngoài những yếu tố chính trên , hoạt độ của enzim còn phụ thuộc vào nhiều yếu tố khác như : ánh sáng (tia tử ngoại ) , sóng siêu âm , tia bức xạ … Trong hệ thống sống , hoạt độ của enzim còn phụ thuộc vào giai đoạn sinh trưởng phát triển…
7. Nhiều enzym cần có các phân tử khác mới có thể thực hiện chức năng của mình. Các phân tử đó là gì?
Một số enzym là enzym hai thành phân hay enzym phức bao gồm:
Phần enzym được gọi là apoezym, và phần không phải protein gọi là cofacto có thể là:
_ Các ion kim loại( Cu2+, Zn2+, Mo5+…) có trong thành phần của các metanoenzym ( enzym kim loại).
_ Nhóm protetic( nhóm ngoại) chứa vòng hem, có trong các enzym như catalaza, peroxidaza, xitocrom.
_ Các coenzym là những dẫn xuất của các vitamin trong nước, là thành phần của nhiều nhóm enzym trong hệ thống phân loại.

Hai thành phần trên có tác dụng hỗ trợ lẫn nhau, trong đó apoenzym quyết định tính đặc hiệu của enzym, mặt khác còn làm tăng hoạt tính xúc tác của coenzym.
Còn coenzym quyết định kiểu phản ứng mà enzym xúc tác, làm tăng độ bên của apoenzym đối với các yếu tố gây biến tính. Một coenzym khi kết hợp với các apoenzym khác nhau thì tạo ra các phản ứng giống nhau về kiểu phản ứng nhưng khác nhau ở các enzym xúc tác.
Chất cộng tác của enzym
Nhiều loại enzyme trong quá trình xúc tác đòi hỏi phải có sự phối hợp của một chất hữa cơ đặc hiệu được gọi là coenzyme hay nhóm phụ, nhiều trường hợp đòi hỏi phải có inon kim loại tham gia vào cơ chế xúc tác. Những chất hữu cơ đặc hiệu và các ion kim loại có vai trò như vậy được gọi là chất phối hợp hay chất cộng tác của enzym.
Các chất cộng tác khi kết hợp vào phân tử enzyme đã bổ xung khả năng phản ứng và khả năng xúc tác cho phân tử enzym. Thiếu các chất này thường enzym không hoạt động được. Các chất này cố thể gắn chặt vào phân tử enzym hoặc cũng có thể chỉ kết hợp lỏng lẻo , xu thế hiện này gọi chung là coenzyme.
Coenzym thường hoạt động với những số lượng rất nhỏ so với lượng cơ chất và thường sau mỗi phản ứng, coenzym có thể trở lại trạng thái ban đầu ( nhờ một hệ thống enzym khác), để tiếp tục tham gia phản ứng. Như vậy coenzym thật sự tham gia vào cơ chế xúc tác. Một số coenzym có thể tham gia phản ứng giống như một chất tham gia phản ứng, cho nên theo quan niệm động học cũng như về cơ chất, những coenzym này có thể được coi như là những cơ chất bình thường. Tuy nhiên, nếu coenzym nào đó gắn chặt vào enzym bằng liên kết đồng hóa trị thì hiển nhiên nó chỉ có vai trò trong cơ chết xúc tác mà thôi và không thể coi như là chất tham gia phản ứng thông thường khác.
Số lượng các loại coenzym tương đối it, một loại coenzym có thể phối hợp với rất nhiều enzym trong các phản ứng hóa sinh. Thí dụ NAD+, NADP+ có thể phối hợp với rất nhiều loại enzym khử hydro.
Về cấu tạo hóa học, rất nhiều coenzym có cấu trúc của một nucleotid đơn hoặc đôi hoặc một phần cấu tạo phân tử của chúng là cấu trúc nucleotid. Một số coenzym là những nhóm hem. Coenzym có liên quan chặt chẽ với nhiều loại vitamin. Trong thành phần cấu tạo của nhiều loại coenzym có chứa vitamin. Cơ thể bậc cao không có khả năng tự tổng hợp vitamin, nhưng có khả năng tổng hợp coenzym từ những vitamin tương ứng.

Mối liên quan của một số vitamin với coenzym
Câu 8:giải thích sơ đồ sau và cho biết: quan niệm “khớp cảm ứng” có gì mới so với quan niệm “chìa khóa và ổ khóa”.
hình (a): TTHĐ của enzym có cấu trúc không gian tương ứng với cấu trúc của phân tử cơ chất, giống như sự phù hợp giữa ổ khóa và chìa khóa. Sau khi enzym tiếp xúc với cơ chất tạo thành phức hợp ES. Đặc tính của phức ES là rất không bền, nó bị chuyển hóa nhanh chóng thành sản phẩm P (P1,P2) và enzym tự do.Đây là quan niệm của Emil Fisher(1890), quan niệm này đã được thừa nhận trong một thời gian dài.
E + S ES  P + E
Hình (b): TTHĐ của enzym có cấu trúc không gian không cứng mà mềm dẻo, linh động. khi enzym tiếp xúc với cơ chất, các nhóm chức trong TTHĐ của phân tử enzym thay đổi vị trí trong không gian, tạo thành hình thể khớp với cơ chất  tạo thành phức hệ ES.Phức hệ này cũng không bền, nó bị chuyển hóa nhanh chóng thành sản phẩm P và enzym tự do. Đây là quan niệm “khớp cảm ứng” do Dainel E.Koshland đưa ra năm 1958.
Quan niệm “khớp cảm ứng” có điểm mới so với quan niệm “chìa khóa và ổ khóa” là
Theo quan niệm khớp cảm ứng : TTHĐ của enzym có cấu trúc không gian không cứng mà mềm dẻo, linh động . Vì vậy các cấu trúc của phân tử cơ chất có thể tiếp xúc được với enzym tạo phức hệ ES nhưng khớp lỏng lẻokéo căng liên kết cơ chất raliên kết yếu đidễ bị bẽ gãy. Theo quan niệm “chìa khóa và ổ khóa” thì TTHĐ của enzym chỉ có cấu trúc không gian tương ứng với cấu trúc phân tử cơ chất. Để tạo thành phức hệ ES đòi hỏi cấu trúc không gian của TTHĐ của enzym và phân tử cơ chất phải thật khớp với nhau và rất chặt. Vì vậy năng lượng bẽ gãy theo quan niệm “chìa khóa và ổ khóa” rất lớn so với quan niệm “khớp cảm ứng “.
Câu 9: Làm thế nào mà một enzyme có thề liên kết với cơ chất, làm thế nào mà chúng hạ thấp được năng lương phản ứng, làm thế nào mà chúng cho phép phản ứng diễn ra nhanh hơn?
Mỗi trung tâm họat động của enzyme thường bao gồm bao gồm 2 vùng: vùng gắn cơ chất ( trung tâm tiếp xúc, trung tâm cơ chất) và vùng xúc tác. Trong đó, các nhóm bên của axit amin ( nhóm –SH của systein, nhóm –OH của serin) có trong vùng gắn cơ chất có vị trí quan trọng trong việc gắn các cơ chất lên vị trí xác định của enzyme tạo điều kiện cho vùng xúc tác hoạt động. Ngoài ra còn do các tương tác đồng hóa trị và các lực liên kết thứ cấp khác.
Theo thuyết enzyme_cơ chất: đầu tiên có sự tạo thành phức trung gian ES, do ảnh hưởng của enzyme cơ chất được hoạt hóa, cấu tạo của cơ chất bị biến đổi, phân tử của cơ chất phân cực, các electron được phân hóa lại, điện tích cơ chất cũng thay đổi. Các liên kết bên trong của cơ chất trở nên lỏng lẽo hơn, năng lượng hoạt hóa giảm, tốc độ phản ứng tăng lên.

E + S ES ES* EP E + P
S*: cơ chất hoạt hóa.
P: sản phẩm phản ứng.
Câu 10:Đa số enzym có kích thước lớn, trung tâm hoạt động chỉ chiếm một phần nhỏ. Vai trò của phần protein còn lại
Như ta đã biết, enzym có khối lượng phân tử lớn, khi kết hợp với cơ chất thường là có khối lượng phân tử nhỏ hơn vài trăm lần, thì chỉ một bộ phận nhỏ của enzym có liên quan đến hoạt động xúc tác, bộ phận đó gọi là trung tâm hoạt động của enzym.
Một phần hoặc toàn bộ phần còn lại phân tử enzym được coi như cái khung cấu trúc thích hợp để duy trì hình dạng cần thiết đối với tính chất đặc hiệu và hiệu lực xúc tác. Khi có sự biến đổi hình dạng không gian của phân tử enzym do tác dụng của nguyên nhân gây biến tính protein như nhiệt, dung môi hữu cơ…làm ảnh hưởng đến cái khung cấu trúc ấy thì sẽ gây ra những biến đổi sâu sắc về hoạt tính của enzym.
Cụ thể, có một số enzym thuộc loại enzym allosteric ( enzym dị lập thể, enzym điều hòa), trong phân tử của chúng ngoài trung tâm hoạt động còn có một số vị trí khác để kết hợp với các chất khác gọi là trung tâm allosteric ( trung tâm dị lập thể, trung tâm điều hòa). Các chất kết hợp với trung tâm này gọi là hòa các chất điều allosteric ( chất điều hòa dị lập thể ). Khi các chất này kết hợp với trung tâm điều hòa của enzym, nó làm biến dạng cấu trúc không gian của TTHĐ và của enzym, do đó làm thay đổi hoạt động xúc tác của enzym. Nếu nó làm tăng hoạt độ xúc tác thì gọi là điều hòa dương, ngược lại làm giảm hoạt độ xúc tác thì nó gị là điều hòa âm.
Câu 11: Có thể thông qua việc điều khiển các enzym để điều hòa quá trình chuyển hóa vật chất trong tế bào hay không?

Nhờ enzim mà các quá trình sinh hóa trong cơ thể sống xảy ra rất nhạy với tốc độ lớn trong điều kiện sinh lí bình thường. Khi có enzim xúc tác, tốc độ của một phản ứng có thể tăng hàng triệu lần. Nếu tế bào không có các enzim thì các hoạt động sống không thể duy trì được vì tốc độ của các phản ứng sinh hoá xảy ra quá chậm.
Tế bào có thể tự điều chỉnh quá trình chuyển hoá vật chất để thích ứng với môi trường bằng cách điều chỉnh hoạt tính của các loại enzim. Một trong các cách điều chỉnh hoạt tính của các enzim khá hiệu quả và nhanh chóng là sử dụng các chất ức chế hoặc hoạt hoá enzim. Các chất ức chế đặc hiệu khi liên kết với enzim sẽ làm biến đổi cấu hình của enzim làm cho enzim không thể liên kết được với cơ chất. Ngược lại, các chất hoạt hoá khi liên kết với enzim sẽ làm tăng hoạt tính của enzim.
Ức chế ngược là kiểu điều hoà trong đó sản phẩm của con đường chuyển hoá quay lại tác động như một chất ức chế, làm bất hoạt enzim xúc tác cho phản ứng ở đầu của con đường chuyển hoá.


Khi một enzim nào đó trong tế bào không được tổng hợp hoặc bị bất hoạt thì không những sản phẩm không được tạo thanh mà cơ chất của enzim đó cũng sẽ bị tích luỹ lại gây độc cho tế bào hoặc có thể được chuyển hoá theo con đường phụ thành các chất độc gây nên các triệu chứng bệnh lí. Các bệnh như vậy ở người được gọi là bệnh rối loạn chuyển hoá.

Enzim là chất xúc tác sinh học có thành phần cơ bản là prôtêin. Vai trò của enzim là làm giảm năng lượng hoạt hoá của các chất tham gia phản ứng, do đó làm tăng tốc độ của phản ứng. Mỗi enzim thường chỉ xúc tác cho một hay vài phản ứng. Hoạt tính của enzim có thể bị ảnh hưởng bởi nhiều yếu tố như nhiệt độ, pH, nồng độ cơ chất…

Tế bào có thể thông qua việc điều khiển sự tổng hợp các enzim hay ức chế hoặc hoạt hoá các enzim để điều hoà quá trình chuyển hoá vật chất trong tế bào.


Câu 12:Trình bày tính đặc hiệu của enzym. Đặc điểm cấu tạo nào tạo tính đặc hiệu của enzym?
Tính đặc hiệu còn gọi là tính chuyên hóa của enzyme nghĩa là mỗi enzym chỉ có khả năng xúc tác cho sự chuyển hóa một hay một số chất nhất định, theo kiểu phản ứng nhất định.
Đó cũng là đặc tính cơ bản của enzym và là điểm khác biệt so với các chất xúc tác hóa học. Tính đặc hiệu của enzym được chia thành hai loại đặc hiệu kiểu phản ứng và đặc hiệu cơ chất.
a) ĐẶC HIỆU KIỂU PHẢN ỨNG
Có nghĩa là mỗi enzym chỉ có thể xúc tác cho một trong các kiểu phản ứng nhất định, như phản ứng oxi hóa khử, phản ứng chuyển vị, phản ứng thủy phân…Những chất có khả năng xảy ra nhiều loại phản ứng hóa học thì mỗi loại phản ứng hóa học ấy phải có một enzym đặc hiệu xúc tác.
Acid amin có khả năng xảy ra các phản ứng khử carboxyl (1), phản ứng oxy hóa khử amin (2) và phản ứng trao đổi nhóm amin (3), vì vậy mỗi loại phản ứng trên cần có một enzym đặc hiệu tương ứng xúc tác là decarboxylase (1), acid amin oxydase (2), và aminotransferase (3)
Ngược lại có những enzym có khả năng xúc tác nhiều loại phản ứng. Nhiều enzym protease như trypsin, chymotrypsia ngoài xúc tác đặc hiệu phản ứng thủy phân liên kết peptid, còn xúc tác phản ứng thủy phân liên kết este.
b) ĐẶC HIỆU CƠ CHẤT
Mỗi enzym có một kiêu lựa chọn cơ chất để xúc tác chuyển hóa. Người ta chia thành các loại đặc hiệu cơ chất sau:
Đặc hiệu nhóm
Các enzym proteolitic còn gọi là proteaza xúc tác thủy phân liên kết peptit bao gồm:
_ Các ezopeptidaza thủy phân liên kết peptit ở đầu tận cùng của mạch, giải phóng acid amin đầu N hoặc đầu C.
_ Các endopeptidaza thủy phân liên kết peptit ở bên trong của mạch. Mỗi enzim của nhóm này lại lựa chọn một liên kết peptit có nhóm đặc hiệu riêng. Ví dụ, pepxin thủy phân liên kết peptit tạo bởi nhóm amin của acid amin vòng thơm ( Phe, Tyr). Tripxin thủy phân liên kết peptit tạo bởi nhóm cacboxyl của acid amin kiềm như lizin, acginin. Còn kimotripxin lại thủy phân liên kết peptit tạo bởi nhóm cacboxyl của acid amin vòng thơm.






NH2

CH2

(CH2)3 CH2

HN-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO…

R HO H R HO H HO H R


Phe
Tripxin
Pepxin
Kimotripxin
Tính đặc hiệu của các enzym endopeptidaza
● Đặc hiệu tuyệt đối
Một số enzym chỉ tác dụng lên một cơ chất nhất định. Ví dụ, ureaza chỉ xúc tác đối với ure, thủy phân nó thành CO2 và NH3,

H2N-CO-NH2 + H2O CO2 + 2 NH3
Các enzym sau đây cũng có tính đặc hiệu tuyệt đối như vậy: acginaza chỉ xúc tác cho acginin, fructo 1,6-diphotphataza chỉ xúc tác fructo 1,6-diphotphat, anhidraza chỉ hidrat hóa CO2.
● Đặc hiệu lập thể
Nhiều enzym phân biệt được hai dạng đồng phân quang học. Ví dụ L acid amin-oxidaza nhận ra được cơ chất của nó là L-acid amin. Các enzym thủy phân như tripxin, kimotripxin chỉ xúc tác thủy phân cơ chất là acid amin dạng L mà không là dạng D. Do đó, nếu đưa vào cơ thể hỗn hợp raxemic chứa cả dạng D và dạng L của một acid amin nào đó ( thu được bằng phương pháp hóa tổng hợp), thì chỉ một nửa lượng acid amin này được cơ thể sử dụng.
Một số enzkym phân biệt được dạng đồng phân không gian khác, đồng phân α và β của liên kết ozit. Chẳng hạn như các enzym α và β–glucozidaza, hoặc α và β –galactozidaza…
Đặc điểm cấu tạo tạo tính đặc hiệu của enzym
Enzym cũng được cấu tạo từ các L-α –acid amin kết hợp với nhau qua liên kết peptit. Các phân tử enzim khác nhau về thành phần và trình tự sắp xếp của các acid amin, tức là khác nhau về mạch bên R. Chính các mạch bên đó quy định cấu trúc không gian ba chiều và tính chất của enzym.


Hết.