Dieu hoa dich ma va hoat tinh enzym
Chia sẻ bởi Vũ Văn Phước |
Ngày 18/03/2024 |
8
Chia sẻ tài liệu: Dieu hoa dich ma va hoat tinh enzym thuộc Sinh học
Nội dung tài liệu:
CƠ CHẾ ĐIỀU HÒA DỊCH MÃ VÀ ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM Ở PROKARYOTA
CHUYÊN ĐỀ
Nhóm 3
Vũ Thị Bích Hồng
Vũ Văn Phước
Nguyễn Thị Huệ
Nguyễn Phương Nhung
Nguyễn Thị Hạnh
GVHD: TS Nguyễn Thị Hồng Vân
NỘI DUNG
QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
CƠ CHẾ ĐiỀU HÒA DỊCH MÃ
CƠ CHẾ ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Ribosome (Ri)
mARN
tARN
Aminoacyl-tARN synthetase, aa,…
QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Ribosome
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Ri của Prokaryota có hệ số lắng 70 S, gồm 2 tiểu đơn vị : tiểu đơn vị nhỏ (30S) và tiểu đơn vị lớn (50S).
Khi chưa dịch mã 2 tiểu đơn vị này tách rời nhau, khi dịch mã chúng ghép lại.
Mỗi Ri có 3 vị trí liên kết với tARN: vị trí A là nơi đính kết với tARN đã nạp aa, vị trí P là nơi đính kết với tARN mang aa đã liên kết chuỗi polypeptid đang được tổng hợp, vị trí E là nơi tARN giải phóng khỏi chuỗi và Ri.
mARN
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Polycistronic
Vị trí đính liên kết với Ri (RBS) là trình tự Shine-dalgarno. Trên mARN: 5’-CCUCCU-3’, cách mã mở đầu 3-6 nu, liên kết bổ sung với trình tự trên rARN
Tốc độ dịch mã cũng phụ thuộc vào mức độ tương đồng của 2 trình tự này
tARN
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Thùy tiếp nhận aa
Thùy TΨC có một bazo uridiene được biến đổi thành Ψ Ψ
Thùy DHU có chứa bazơ dihydrouridine (DHU)
Thùy đối mã mang bộ ba đối mã (anticodon) tương ứng với mã bộ ba (codon) trên mARN
Thùy bất định
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Ở Prokaryote gồm 3 giai đoạn:
1. Khởi sự
2. Kéo dài
3. Kết thúc
protein
KHỞI SỰ
KẾT THÚC
Fomyl methionine
Nhân tố khởi sự (tái sử dụng), GDP
KÉO DÀI
Gơ`m 2 buo?c:
1. Hoa?t ho?a aa
Aa li�n k�?t vo?i tARN da?c hi�?u nho` su? xu?c ta?c cu?a aminoacyl-tRNA synthetase và ATP ta?o tha`nh phu?c ho?p aa-tARN
aa + ATP ? aa-AMP + PP (pyrophosphate)
2. Li�n k�?t aa va`o tARN :
aa-AMP + tRNA ? aa- tRNA + AMP
KQ: Ta?o phu?c ho?p Aminoacyl-tRNA
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Chuẩn bị
2.DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Dịch mã tại Ribosome
Giai doa?n kho?i su?
Da?c di�?m chung
- co? 3 nh�n tơ? IF: IF1, IF2,IF3
- d�?u hi�?u ba?t d�`u la` codon AUG
Co? 2 loa?i tARN mang Met:
tRNAimet k�?t ho?p vo?i codon mo? d�`u AUG
tRNAmet k�?t ho?p vo?i codon AUG na`m giu~a ph�n tu? mARN
IF-1: gắn vào tiểu đơn vị nhỏ, ngăn không cho tiểu đơn vị nhỏ gắn vào tiểu đơn vị lớn, tăng cường hoạt động của IF-2 và IF-3
IF-2: Phát hiện codon mở đầu, kết hợp với GTP làm dễ dàng quá trình kết hợp fMet-tRNAfMet.
IF-3: gắn vào tiểu đơn vị nhỏ, ngăn không cho tiểu đơn vị nhỏ gắn với tiểu đơn vị lớn.
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn khởi sự
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn mở đầu
Đặc điểm chung
Aminoacyl-ARN synthetase đặc hiệu đã gắn Met vào tRNAimet tạo thành Met- tRNAimet
Tiểu đơn vị nhỏ hình thành phức hợp với
Met- tRNAimet nhờ vào các nhân tố khởi động (IF1, IF2, IF3)
Trình tự Shine-Dargarno được nhận biết bởi trình tự anti-SD thuộc tiểu đơn vị nhỏ
Nhờ vậy codon AUG được chuyển chính xác vào vị trí mở đầu
IF1 và IF3 liên kết với tiểu đơn vị nhỏ, chuẩn bị cho sự giải mã.
IF2 liên kết với phức hợp Met-tARN ifMet và năng lượng là GTP,tạo phức hợp Met-tARNimet-IF2-GTP. Phức hợp này sẽ gắn vào vị trí P trên tiểu đơn vị nhỏ.
GTP được thủy phân thành GDP và Pi, giải phóng năng lượng để tách các nhân tố mở đầu khỏi phức hợp Met-tARNimet liên kết với codon AUG tại vị trí P.
Tiểu đơn vị lớn đến lắp ráp với tiểu đơn vị nhỏ, giai đoạn khởi đầu hoàn tất
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn mở đầu
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn kéo dài
Tuong dơ?i don gia?n va` mang ti?nh la?p la?i:
Aminoacyl-tARN k�? ti�?p d�?n ba?t ca?p bơ? sung vo?i codon ta?i vi? tri? A nho` 1 nh�n tơ? ke?o da`i EF (elongation factor)
1 li�n k�?t peptid duo?c hi`nh tha`nh giu~a aa o? vi? tri? P va` aa o? vi? tri? A bo?i enzyme peptidyl transferase
tARN (met) o? P duo?c gia?i pho?ng
Qua? tri`nh duo?c la?p la?i l�`n luo?t qua ca?c codon co`n la?i ta?o tha`nh chuơ~i polypeptide
Giai doa?n ke?o da`i ch�?m du?t khi Ri chuy�?n di?ch d�?n ma~ k�?t thu?c
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn kết thúc
1 nhân tố kết thúc (termination factor – TF) nhận biết mã kết thúc
Các nhân tố phóng thích (releasing factor – RF) sẽ giải phóng tARN và chuỗi P
Ri rời khỏi mARN , 2 tiểu đơn vị tách đôi kết thúc quá trình dịch mã
DI�~N TI�?N QUA? TRI`NH DI?CH MA~
Giai doa?n k�?t thu?c
Giải mã (hình chụp kính hiển vi điện tử, đối tượng: E.Coli)
Nhiều ribosome bám trên cùng 1 mRNA
Giải mã (hình chụp kính hiển vi điện tử, đối tượng: E.Coli)
Phiên mã, giải mã diễn ra cùng lúc
RNA polymerase
ĐIỀU HÒA HOẠT DỊCH MÃ
Thí nghiệm:
Số bản sao operon mã hóa protein ribosome đưa thêm vào tế bào:
Số phân tử mARN tăng lên
Sự tổng hợp Protein không đổi
Tế bào không dùng các bản sao phiên mã tăng thêm làm khuôn để tổng hợp Protein
Thực tế chứng minh protein ribosome ức chế sự dịch mã từ các mARN tương ứng với nó
PHÂN BIỆT QUÁ TRÌNH GIẢI MÃ GIỮA PROKARYOTE VÀ EUKARYOTE
Ribosomal protein S15 from Escherichia coli modulates its own translation by trapping the ribosome on the mRNA initiation loading site
VÍ DỤ : VỀ CƠ CHẾ ĐIỀU HÒA DỊCH MÃ CỦA Ribosomal protein S15 from Escherichia coli
1. Ribosomal protein S15
* Trong Ribosome RNA chiếm khoảng 2/3, còn lại 1/3 là protein.
Các protein này được gọi tên phù hợp với các tiểu phần của Ribosome
- tiểu phần nhỏ có 31 protein(S1đến S31)
- tiểu phần lớn có 44 protein( L1 đến L44)
* Ribosomal protein S15 liên kết với rRNA 16S và tạo vị trí gắn cho S6, S11, S18, S21 ở trung tâm của tiểu phần.
* Thực hiện chức năng bước đầu lắp ráp Ribosome, có khả năng tạo cầu nối giữa 2 tiểu phần
2. Cơ chế điều hòa
* S15 ở E. Coly( EcS15) điều hòa âm tính ở mức độ dịch mã theo cơ chế ức chế phản hồi.
* Vị trí điều hòa nằm ở vùng dẫn đầu của mRNA – trùng với vị trí gắn Ribosome và những codon đầu tiên.
Vùng điều hòa gấp lại tạo 3 domain:
Domain I và II ở đầu 5’của vùng dẫn
đầu mRNA là các cấu trúc stem-loop vững chắc.
Domain III có thể gấp lại tạo 2 dạng:
Khi không có S15 tạo 1 cấu trúc stem-loop.
Khi có S15 liên kết với mRNA tạo cấu trúc Pseudoknot.
Cấu trúc Pseudoknot
Cấu trúc pseudoknot
S15 ngăn cản sự tạo thành phức hợp ternary 30S- mRNA- tRNAfMet
Yếu tố khởi đầu dịch mã
IF1: ngăn không cho tARN lien kết với tiểu phần nhỏ tại vị trí A của Ri
IF2: thúc đẩy sự đính kết giữa fMet-tARNifMet với tiểu phần nhỏ Ri, và ngăn cản tARN khác đính kết vào tiểu phần nhỏ Ri
IF3: đính kết vào tiểu phần nhỏ và ngăn cản nó liên kết trỏ lại với tiểu phần lớn hoặc liên kết với tARN
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Enzyme là gì?
2. Các tác nhân gây ảnh hưởng đến hoạt độ của enzym:
3.Mét sè c¬ chÕ ®iÒu hoµ ho¹t tính cña enzyme
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
1. Enzyme là gì?
* Định nghĩa; enzyme là các protein xúc tác các phản ứng hóa sinh học
* Cấu tạo chung
* Cơ chế hoạt động của enzyme
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
E + S → ES → E + P
2. Các tác nhân gây ảnh hưởng đến hoạt độ của enzym:
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Có 3 loại tác nhân gây ảnh hưởng trực tiếp đến hoạt độ của enzym:
Các yếu tố không đặc hiệu của môi trường như: pH, nồng độ cơ chất, nhiệt độ…
(2) Các chất có tác dụng đặc hiệu với trung tâm hoạt độ của enzym đó là các chất tham gia phản ứng hóa học với enzym như coenzym, chất vận chuyển hat ức chế.
3) Các chất có tác dụng đặc hiệu nhưng không tham gia về mặt hóa học vào các phản ứng do enzym đó xúc tác. Đó chính là các sản phẩm cuối cùng của quá trình chuyển hóa.
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
3.Mét sè c¬ chÕ ®iÒu hoµ ho¹t tính cña enzyme.
Điều hòa hoạt tính enzyme nhằm tạo nên đáp ứng nhanh nhất của các quá trình chúng xúc tác.
Hoạt tính của enzyme có thể biến đổi do sự biến đổi của phân tử protein sau dịch mã như là.
- Cuộn gập protein
- Phân giải protein
- Bám các yếu tố tác động biến cấu
- Biến đổi cộng hóa trị các protein
Sự ức chế phản hồi con đường sinh tổng hợp
Điều hòa biến cấu (Allosteric Enzymes)
Sự ức chế phản hồi
* Sự điều hòa âm tính; Trong đó sản phẩm cuối cùng sinh ra quay trở lại liên kết với enzyme ( E1 ) làm bất hoạt hoạt tính của eyme đầu tiên trong chuỗi chuyển hóa.
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Điều hòa theo cơ chế dị lập (Allosteric Enzymes)
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
* Enzym này ngoài trung tâm hoạt động làm chức năng xúc tác nó còn có một số vị trí khác để tương tác với các chất khác gọi là vùng biến cấu (allostery), đây chính là trung tâm điều hòa của enzym.
*Các chất kết hợp vào trung tâm này gọi là chất điều hòa alloteric.
Cấu hình của nó bị thay đổi khi trung tâm hoạt động của nó gắn với các chất điều hòa dị lập thể.
*Làm tăng hoạt độ gọi là chất điều hòa dương, làm giảm hoạt độ gọi là chất điều hòa âm.
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Điều chỉnh dị lập thể
Cấu trúc và chức năng của 1 enzyme dị lập thể. Trong hình bên effector hoặc modulator (chất điều biến) trước hết gắn vào 1 vị trí điều hòa tách biệt và làm thay đổi hình thể enzyme dẫn đến sự thay đổi hình dạng của vị trí hoạt động. Vị trí hoạt động giờ có thể liên kết cơ chất hiệu quả hơn. Ở đây effector là dương tính vì nó kích thích sự liên kết cơ chất và hoạt tính xúc tác. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005
Điều hòa theo cơ chế dị lập (Allosteric Enzymes)
THANK YOU VERY MUCH!
Mở đầu
Kéo dài
Kết thúc
EUKARYOTES
Allosteric and Phosphorylation Regulation - Glycogen Phosphorylase
CHUYÊN ĐỀ
Nhóm 3
Vũ Thị Bích Hồng
Vũ Văn Phước
Nguyễn Thị Huệ
Nguyễn Phương Nhung
Nguyễn Thị Hạnh
GVHD: TS Nguyễn Thị Hồng Vân
NỘI DUNG
QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
CƠ CHẾ ĐiỀU HÒA DỊCH MÃ
CƠ CHẾ ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYME
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Ribosome (Ri)
mARN
tARN
Aminoacyl-tARN synthetase, aa,…
QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Ribosome
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Ri của Prokaryota có hệ số lắng 70 S, gồm 2 tiểu đơn vị : tiểu đơn vị nhỏ (30S) và tiểu đơn vị lớn (50S).
Khi chưa dịch mã 2 tiểu đơn vị này tách rời nhau, khi dịch mã chúng ghép lại.
Mỗi Ri có 3 vị trí liên kết với tARN: vị trí A là nơi đính kết với tARN đã nạp aa, vị trí P là nơi đính kết với tARN mang aa đã liên kết chuỗi polypeptid đang được tổng hợp, vị trí E là nơi tARN giải phóng khỏi chuỗi và Ri.
mARN
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Polycistronic
Vị trí đính liên kết với Ri (RBS) là trình tự Shine-dalgarno. Trên mARN: 5’-CCUCCU-3’, cách mã mở đầu 3-6 nu, liên kết bổ sung với trình tự trên rARN
Tốc độ dịch mã cũng phụ thuộc vào mức độ tương đồng của 2 trình tự này
tARN
BỘ MÁY DỊCH MÃ
Thùy tiếp nhận aa
Thùy TΨC có một bazo uridiene được biến đổi thành Ψ Ψ
Thùy DHU có chứa bazơ dihydrouridine (DHU)
Thùy đối mã mang bộ ba đối mã (anticodon) tương ứng với mã bộ ba (codon) trên mARN
Thùy bất định
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Ở Prokaryote gồm 3 giai đoạn:
1. Khởi sự
2. Kéo dài
3. Kết thúc
protein
KHỞI SỰ
KẾT THÚC
Fomyl methionine
Nhân tố khởi sự (tái sử dụng), GDP
KÉO DÀI
Gơ`m 2 buo?c:
1. Hoa?t ho?a aa
Aa li�n k�?t vo?i tARN da?c hi�?u nho` su? xu?c ta?c cu?a aminoacyl-tRNA synthetase và ATP ta?o tha`nh phu?c ho?p aa-tARN
aa + ATP ? aa-AMP + PP (pyrophosphate)
2. Li�n k�?t aa va`o tARN :
aa-AMP + tRNA ? aa- tRNA + AMP
KQ: Ta?o phu?c ho?p Aminoacyl-tRNA
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Chuẩn bị
2.DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Dịch mã tại Ribosome
Giai doa?n kho?i su?
Da?c di�?m chung
- co? 3 nh�n tơ? IF: IF1, IF2,IF3
- d�?u hi�?u ba?t d�`u la` codon AUG
Co? 2 loa?i tARN mang Met:
tRNAimet k�?t ho?p vo?i codon mo? d�`u AUG
tRNAmet k�?t ho?p vo?i codon AUG na`m giu~a ph�n tu? mARN
IF-1: gắn vào tiểu đơn vị nhỏ, ngăn không cho tiểu đơn vị nhỏ gắn vào tiểu đơn vị lớn, tăng cường hoạt động của IF-2 và IF-3
IF-2: Phát hiện codon mở đầu, kết hợp với GTP làm dễ dàng quá trình kết hợp fMet-tRNAfMet.
IF-3: gắn vào tiểu đơn vị nhỏ, ngăn không cho tiểu đơn vị nhỏ gắn với tiểu đơn vị lớn.
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn khởi sự
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn mở đầu
Đặc điểm chung
Aminoacyl-ARN synthetase đặc hiệu đã gắn Met vào tRNAimet tạo thành Met- tRNAimet
Tiểu đơn vị nhỏ hình thành phức hợp với
Met- tRNAimet nhờ vào các nhân tố khởi động (IF1, IF2, IF3)
Trình tự Shine-Dargarno được nhận biết bởi trình tự anti-SD thuộc tiểu đơn vị nhỏ
Nhờ vậy codon AUG được chuyển chính xác vào vị trí mở đầu
IF1 và IF3 liên kết với tiểu đơn vị nhỏ, chuẩn bị cho sự giải mã.
IF2 liên kết với phức hợp Met-tARN ifMet và năng lượng là GTP,tạo phức hợp Met-tARNimet-IF2-GTP. Phức hợp này sẽ gắn vào vị trí P trên tiểu đơn vị nhỏ.
GTP được thủy phân thành GDP và Pi, giải phóng năng lượng để tách các nhân tố mở đầu khỏi phức hợp Met-tARNimet liên kết với codon AUG tại vị trí P.
Tiểu đơn vị lớn đến lắp ráp với tiểu đơn vị nhỏ, giai đoạn khởi đầu hoàn tất
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn mở đầu
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn kéo dài
Tuong dơ?i don gia?n va` mang ti?nh la?p la?i:
Aminoacyl-tARN k�? ti�?p d�?n ba?t ca?p bơ? sung vo?i codon ta?i vi? tri? A nho` 1 nh�n tơ? ke?o da`i EF (elongation factor)
1 li�n k�?t peptid duo?c hi`nh tha`nh giu~a aa o? vi? tri? P va` aa o? vi? tri? A bo?i enzyme peptidyl transferase
tARN (met) o? P duo?c gia?i pho?ng
Qua? tri`nh duo?c la?p la?i l�`n luo?t qua ca?c codon co`n la?i ta?o tha`nh chuơ~i polypeptide
Giai doa?n ke?o da`i ch�?m du?t khi Ri chuy�?n di?ch d�?n ma~ k�?t thu?c
DIỄN TIẾN QUÁ TRÌNH DỊCH MÃ
Giai đoạn kết thúc
1 nhân tố kết thúc (termination factor – TF) nhận biết mã kết thúc
Các nhân tố phóng thích (releasing factor – RF) sẽ giải phóng tARN và chuỗi P
Ri rời khỏi mARN , 2 tiểu đơn vị tách đôi kết thúc quá trình dịch mã
DI�~N TI�?N QUA? TRI`NH DI?CH MA~
Giai doa?n k�?t thu?c
Giải mã (hình chụp kính hiển vi điện tử, đối tượng: E.Coli)
Nhiều ribosome bám trên cùng 1 mRNA
Giải mã (hình chụp kính hiển vi điện tử, đối tượng: E.Coli)
Phiên mã, giải mã diễn ra cùng lúc
RNA polymerase
ĐIỀU HÒA HOẠT DỊCH MÃ
Thí nghiệm:
Số bản sao operon mã hóa protein ribosome đưa thêm vào tế bào:
Số phân tử mARN tăng lên
Sự tổng hợp Protein không đổi
Tế bào không dùng các bản sao phiên mã tăng thêm làm khuôn để tổng hợp Protein
Thực tế chứng minh protein ribosome ức chế sự dịch mã từ các mARN tương ứng với nó
PHÂN BIỆT QUÁ TRÌNH GIẢI MÃ GIỮA PROKARYOTE VÀ EUKARYOTE
Ribosomal protein S15 from Escherichia coli modulates its own translation by trapping the ribosome on the mRNA initiation loading site
VÍ DỤ : VỀ CƠ CHẾ ĐIỀU HÒA DỊCH MÃ CỦA Ribosomal protein S15 from Escherichia coli
1. Ribosomal protein S15
* Trong Ribosome RNA chiếm khoảng 2/3, còn lại 1/3 là protein.
Các protein này được gọi tên phù hợp với các tiểu phần của Ribosome
- tiểu phần nhỏ có 31 protein(S1đến S31)
- tiểu phần lớn có 44 protein( L1 đến L44)
* Ribosomal protein S15 liên kết với rRNA 16S và tạo vị trí gắn cho S6, S11, S18, S21 ở trung tâm của tiểu phần.
* Thực hiện chức năng bước đầu lắp ráp Ribosome, có khả năng tạo cầu nối giữa 2 tiểu phần
2. Cơ chế điều hòa
* S15 ở E. Coly( EcS15) điều hòa âm tính ở mức độ dịch mã theo cơ chế ức chế phản hồi.
* Vị trí điều hòa nằm ở vùng dẫn đầu của mRNA – trùng với vị trí gắn Ribosome và những codon đầu tiên.
Vùng điều hòa gấp lại tạo 3 domain:
Domain I và II ở đầu 5’của vùng dẫn
đầu mRNA là các cấu trúc stem-loop vững chắc.
Domain III có thể gấp lại tạo 2 dạng:
Khi không có S15 tạo 1 cấu trúc stem-loop.
Khi có S15 liên kết với mRNA tạo cấu trúc Pseudoknot.
Cấu trúc Pseudoknot
Cấu trúc pseudoknot
S15 ngăn cản sự tạo thành phức hợp ternary 30S- mRNA- tRNAfMet
Yếu tố khởi đầu dịch mã
IF1: ngăn không cho tARN lien kết với tiểu phần nhỏ tại vị trí A của Ri
IF2: thúc đẩy sự đính kết giữa fMet-tARNifMet với tiểu phần nhỏ Ri, và ngăn cản tARN khác đính kết vào tiểu phần nhỏ Ri
IF3: đính kết vào tiểu phần nhỏ và ngăn cản nó liên kết trỏ lại với tiểu phần lớn hoặc liên kết với tARN
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Enzyme là gì?
2. Các tác nhân gây ảnh hưởng đến hoạt độ của enzym:
3.Mét sè c¬ chÕ ®iÒu hoµ ho¹t tính cña enzyme
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
1. Enzyme là gì?
* Định nghĩa; enzyme là các protein xúc tác các phản ứng hóa sinh học
* Cấu tạo chung
* Cơ chế hoạt động của enzyme
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
E + S → ES → E + P
2. Các tác nhân gây ảnh hưởng đến hoạt độ của enzym:
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Có 3 loại tác nhân gây ảnh hưởng trực tiếp đến hoạt độ của enzym:
Các yếu tố không đặc hiệu của môi trường như: pH, nồng độ cơ chất, nhiệt độ…
(2) Các chất có tác dụng đặc hiệu với trung tâm hoạt độ của enzym đó là các chất tham gia phản ứng hóa học với enzym như coenzym, chất vận chuyển hat ức chế.
3) Các chất có tác dụng đặc hiệu nhưng không tham gia về mặt hóa học vào các phản ứng do enzym đó xúc tác. Đó chính là các sản phẩm cuối cùng của quá trình chuyển hóa.
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
3.Mét sè c¬ chÕ ®iÒu hoµ ho¹t tính cña enzyme.
Điều hòa hoạt tính enzyme nhằm tạo nên đáp ứng nhanh nhất của các quá trình chúng xúc tác.
Hoạt tính của enzyme có thể biến đổi do sự biến đổi của phân tử protein sau dịch mã như là.
- Cuộn gập protein
- Phân giải protein
- Bám các yếu tố tác động biến cấu
- Biến đổi cộng hóa trị các protein
Sự ức chế phản hồi con đường sinh tổng hợp
Điều hòa biến cấu (Allosteric Enzymes)
Sự ức chế phản hồi
* Sự điều hòa âm tính; Trong đó sản phẩm cuối cùng sinh ra quay trở lại liên kết với enzyme ( E1 ) làm bất hoạt hoạt tính của eyme đầu tiên trong chuỗi chuyển hóa.
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Điều hòa theo cơ chế dị lập (Allosteric Enzymes)
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
* Enzym này ngoài trung tâm hoạt động làm chức năng xúc tác nó còn có một số vị trí khác để tương tác với các chất khác gọi là vùng biến cấu (allostery), đây chính là trung tâm điều hòa của enzym.
*Các chất kết hợp vào trung tâm này gọi là chất điều hòa alloteric.
Cấu hình của nó bị thay đổi khi trung tâm hoạt động của nó gắn với các chất điều hòa dị lập thể.
*Làm tăng hoạt độ gọi là chất điều hòa dương, làm giảm hoạt độ gọi là chất điều hòa âm.
ĐIỀU HÒA HOẠT TÍNH ENZYM
Điều chỉnh dị lập thể
Cấu trúc và chức năng của 1 enzyme dị lập thể. Trong hình bên effector hoặc modulator (chất điều biến) trước hết gắn vào 1 vị trí điều hòa tách biệt và làm thay đổi hình thể enzyme dẫn đến sự thay đổi hình dạng của vị trí hoạt động. Vị trí hoạt động giờ có thể liên kết cơ chất hiệu quả hơn. Ở đây effector là dương tính vì nó kích thích sự liên kết cơ chất và hoạt tính xúc tác. (Theo Prescott, Harley và Klein, 2005
Điều hòa theo cơ chế dị lập (Allosteric Enzymes)
THANK YOU VERY MUCH!
Mở đầu
Kéo dài
Kết thúc
EUKARYOTES
Allosteric and Phosphorylation Regulation - Glycogen Phosphorylase
* Một số tài liệu cũ có thể bị lỗi font khi hiển thị do dùng bộ mã không phải Unikey ...
Người chia sẻ: Vũ Văn Phước
Dung lượng: |
Lượt tài: 1
Loại file:
Nguồn : Chưa rõ
(Tài liệu chưa được thẩm định)